Enzime David Čmejrek 3.D
Introducere Ar trebui să prețuim mâncarea bună ca pe un cadou de la un prieten, să ne bucurăm de ea în fiecare moment de plăcere, să o iubim cu dragoste. Condimentele sunt nedespărțite de acesta, deoarece enzimele aparțin vieții. Nu vom găsi doi fulgi de zăpadă identici dintr-un milion și nici nu vom găsi două personaje umane identice. Paradoxal, ele stau la baza acestei aparente diferențe. Ele oferă o individualitate deosebit de misterioasă. Ele sunt mintea unei serii de procese care au loc în corp. Putem numi aceste enzime, cu o picătură de ironie, și majordome, care preiau imediat viziunea și controlul situației imediat după sosire. Am fost dominat de tentația și impresionarea acestei probleme. Astăzi aș dori să vă împărtășesc toate cunoștințele mele dobândite.
Caracteristici generale Enzimele, catalizatori în sistemele biologice, sunt dispozitive moleculare remarcabile care permit proceselor biochimice de patru miliarde în celulele noastre simultan. Se găsesc în toate sistemele vii, prezența lor permite suma schimbărilor chimice din organism - metabolism. Fiecare specie are propriile sale enzime - specificitatea speciei. Ele determină natura reacției chimice și sunt, de asemenea, implicate în transformarea diferitelor forme de energie. Fără prezența lor, majoritatea reacțiilor din sistemele biologice nu ar putea avea loc resp. ar fi foarte lent. Sunt foarte specializați în reacția pe care o catalizează și selecția reactanților cu care interacționează. Cele mai multe enzime cunoscute sunt proteine.
Compoziția enzimelor: partea de bază a fiecărei enzime constă dintr-un lanț de aminoacizi, care este asociat cu părți cu greutate moleculară mică, ca o legătură cu o vitamină sau un element mineral. - chimic fracția dintre proteinele simple sau complexe. Holoenzima - complex activ catalitic al cofactorului proteină-cofactor - parte neproteică a enzimei cu caracter de proteine complexe - poate fi un ion metalic sau o moleculă organică - coenzima apoenzimă - parte proteică a enzimei. enzimele care conțin ioni metalici sunt denumite metaloproteine. Coenzimele sunt, de asemenea, realizate de unele vitamine. reacția catalizată de enzime doar într-o oarecare măsură o eficiență mai mare - reacțiile catalizate de enzime sunt cu câteva ordine de mărime mai rapide decât reacțiile catalizate de alți catalizatori chimici funcționează adesea în complexe întregi
Condiții de activitate enzimatică: Specii: endogeni - enzime care sunt formate de glandele digestive și dirijează procesele de digestie exogeni - în corpul nostru controlează și efectuează cele mai complexe operații și mai ales în celule asigură metabolismul Localizare și apariție: intracelular - ocupă și acționează în interiorul celulei, în activitatea enzimei: concentrația substratului concentrația enzimei temperatura mediului activator de mediu ph - substanță care activează enzima, crescând astfel activitatea sa Inhibitor - substanță care își reduce activitatea inhibiție competitivă inhibiție neconcurențială inhibiție alosterică
Clasificarea enzimelor 1. Oxidoreductaze - catalizează conversiile redox intermoleculare alcool dehidrogenază glucoză oxidază catalază 2. Transferaze - grupuri de transfer (–CH3, –NH2, reziduu de glucoză etc.) în formă activată de la donator la acceptor acetil-CoA - acetiltransferază ARN - polimeraza 3. Hidrolaze - clivează hidrolitic legături formate prin condensarea de ex ester, peptidă, glicozid glucoză-6-fosfatază carboxipeptidază A adenozin trifosfatază
4. Liasele - catalizează clivajul nehidrolitic și formarea (dacă nu consumă multă energie) a legăturilor C - C, C - O, C - N etc. În același timp, acestea de obicei ciobesc sau introduc molecule mici (H2O, CO2, NH3) din substrat. anhidrază carbonică fumarat hidratază serină deaminază 5. Izomerasele - efectuează transferuri intra-moleculare ale atomilor și grupurilor acestora, adică transformări reciproce ale izomerilor lactatracacază ribuloză-fosfat-3-epimerază Trioză fosfat izomerază 6. Ligazele - catalizează formarea de legături cu consum intensiv de energie ( curent) descompunerea și eliberarea substanțelor piruvat carboxilază sintetază ADN ligază
Situri active enzimatice Un site activ enzimatic este o regiune în care substraturile se leagă (și un grup protetic, dacă există) și conține reziduuri de aminoacizi care sunt direct implicate în rearanjarea legăturilor din substrat. Deși enzimele diferă în structură, specificitate și metodă de cataliză, se pot face mai multe generalizări pentru aceste situsuri active: Situsul activ ocupă o porțiune relativ mică din volumul total al enzimei. Situsul activ este o unitate unică tridimensională. Substraturile sunt legate la enzime prin multe interacțiuni slabe Site-urile active sunt situate în fante și depresiuni Specificitatea interacțiunii depinde de dispunerea definită cu precizie a atomilor în site-ul activ
Modelul Michaelis-Menten Pentru multe enzime, rata catalizei V depinde de concentrația substratului [S] așa cum se arată în graficul următor: La o anumită concentrație de enzimă, rata V este aproape liniar dependentă de [S] atunci când [S] este scăzut. La [S] mare, V este aproape independent de [S]. Acest model cel mai simplu explică proprietățile cinetice ale multor enzime: enzima E interacționează cu substratul S pentru a forma un complex ES cu constanta de viteză k1. Complexul ES are două posibilități - fie se disociază înapoi la enzima E și substratul S cu constanta de viteză k2, fie continuă să reacționeze pentru a forma produsul P cu constanta de viteză k3.
egală cu jumătate din viteza maximă. O astfel de reacție în condiții de echilibru este descrisă de ecuația Michaelis-Menten: unde Vmax = k3 [ET], unde ET este concentrația totală a enzimei și KM este constanta Michaelis pentru care: KM = (k2 + k3)/k1 . Această ecuație explică datele cinetice din graficul anterior. La concentrații foarte mici de substrat, când [S] este mult mai mic decât KM, V = [S] Vmax/KM; adică rata este direct proporțională cu concentrația substratului. La o concentrație de substrat prea mare, când [S] este mult mai mare decât KM, V = Vmax; adică viteza atinge valoarea maximă și nu depinde de concentrația substratului. Sensul valorii KM este clar din ecuație. Când [S] = KM, atunci V = Vmax/2. Valoarea KM este astfel egală cu concentrația substratului la care viteza de reacție este egală cu jumătate din viteza maximă.
Spre deosebire de un inhibitor competitiv, un inhibitor competitiv nu se leagă de situsul activ, ci de situsul de reglementare și interacționează numai cu complexul ES: Inhibitorul mixt nu se leagă nici de situsul activ, ci interacționează atât cu E cât și cu complexul ES, cu afinitate pentru ambele:
Enzime ale sistemului digestiv 1. Enzimele orale ca component al alfa-amilazei salivare salivare - această enzimă acționează relativ scurt timp - descompune amidonul 2. Sucurile gastrice enzimează pepsina - este o enzimă proteolitică care hidrolizează legăturile peptidice ale proteinelor și eliberează lipaza cu greutate moleculară mică - polipeptidă rezistentă la acid care descompune grăsimile emulsionate din lapte și smântână - nu are nicio semnificație practică pentru un adult deoarece nu prezintă aproape nicio activitate în raport cu alte grăsimi, dar efectul său digestiv este important mai ales la sugari și copii mici gelatinaza - ajută la lichefierea proteoglicanilor din carne - amilaza gastrică determină coagularea laptelui - are o importanță redusă pentru digestia zahărului datorită pH-ului acid
3. Enzimele sucului pancreatic tripsina și chimotripsina - scindează proteinele necompuse sau componentele lor digerate polipeptide în peptide cu lungimi diferite ale lanțului, dar nu eliberează aminoacizi individuali. carboxipeptidaze A, B - scindează produsele de degradare a proteinelor până la aminoacizi individuali alfa-amilază pancreatică - hidrolizează amidonul vegetal și glicogenul la oligozaharide lipaza pancreatică - hidrolizează grăsimile neutre la monoacilgliceroli și acizi carboxilici superiori în prezența bilei, care emulsionează efectul lipazei întărește colesterolesteraza - participă la descompunerea grăsimilor - hidrolizează esterii colesterolului fosfolipază - clivează acizi carboxilici mai mari din fosfolipide 4. Enzime ale enteropeptidazei intestinului subțire - servește la scindarea peptidelor nucleaze - scindarea acizilor nucleici zaharoză, maltază disodică lipazele și acizi carboxilici superiori
Concluzie Multe domenii ale științei de astăzi sunt încă la început și așteaptă să fie descoperite. În ciuda tuturor, cunoaștem aproximativ 3.000 de specii, din aproximativ 80.000, sau doar un mic bob de praf. Se pare că nu suntem în stare să le acordăm suficientă atenție, cărora le suntem recunoscători pentru oportunitatea de a trăi normal pentru a avea propria lor diferență față de ceilalți de felul nostru. Creierele majore din trecut au făcut deja multe descoperiri importante în acest domeniu, dar, ca orice, enzimele au secretele lor nespuse. Sper că și dumneavoastră, ca și mine, ați fost fascinat de ingeniozitatea acestui subiect. Este important să acordăm atenție enzimelor, atunci oricare dintre noi, atunci când enzimele ne dezvăluie o parte din vasta lor natură, pot deveni parte a Hall of Fame a memoriei umane.