Pregătite de: Mgr. Zuzana Szocsová
Proprietățile proteinelor
Proprietățile proteinelor depind de structura lor și stau la baza determinării funcției lor în organism.
Solubil în soluții apoase în funcție de structura lor
Dacă sunt solubili, formează soluții coloidale
Denaturarea apare din cauza căldurii, acizilor, alcalinilor sau radiațiilor.
Denaturare este procesul prin care o proteină își pierde activitatea biologică. Folosim procesul de denaturare în viața de zi cu zi, în prepararea alimentelor. Denaturate - proteinele tratate termic sunt mai ușor de digerat pentru corpul uman. Denaturarea poate fi reversibilă - reversibilă sau ireversibilă - ireversibilă. După cum sugerează și numele, în cazul denaturării reversibile, structura originală a proteinei poate fi restaurată. Procesul de denaturare reversibilă - renaturare are loc în condiții speciale.
Proteinele sunt împărțite în:
Simplu - hidroliza produce doar aminoacizi.
Proteine fibrilare - scleroproteine. Au o structură fibroasă, nu se dizolvă în apă și, în ceea ce privește celula, joacă o funcție structurală importantă în ea. Acestea includ, de exemplu: colagen (îl găsim în piele, face parte din păr, din oase), keratina (se găsește în păr, unghii), fibroină (se găsește în mătase naturală).
Proteine globulare - sferoproteine. Au forma unei bile (sferice). Acestea includ, de exemplu: albumine (se găsește în ser din sânge, lapte, dizolvat în apă), globuline (Se dizolvă bine în soluții saline, se găsesc în serul sanguin, lapte și sunt implicate în sistemul imunitar - imunoglobuline), histone (localizat în nucleul celulei unde se leagă acizii nucleici)
Compus - conjugat - pe lângă aminoacizi, grupări protetice neproteice se regăsesc și în structura lor.
Proteinele compuse includ, de exemplu:
Lipoproteine - componenta neproteică în cazul lor este o lipidă. (De aici și numele). Ele sunt un element important în formarea și construcția membranelor.
Glicoproteine - componenta neproteică este un carbohidrat. Acestea pot fi găsite, de exemplu, în salivă sau în diferite secreții mucoase (prezența glicoproteinelor crește vâscozitatea) sau albușul de ou.
Fosfoproteine - în moleculă au acid fosforic (legat printr-o legătură esterică de serină). Acestea fac parte, de exemplu cazeină, care se găsește în lapte (leagă calciu de el însuși)
Hemoproteine - există hem în moleculă. Acest grup include, de exemplu, hemoglobina - rolul său este de a transfera oxigen în sânge, mioglobina - rolul său este de a transfera oxigenul în mușchi.
Metaloproteine - includ ioni metalici. Sarcina lor este de a transfera ioni metalici. De exemplu hemoglobină, transferină.
Nucleoproteine - conțin acid nucleic în moleculă. Sunt o componentă a nucleilor celulari.
Caracteristici
Proteine, sau le numim și proteine, sunt substanțe macromoleculare naturale a căror structură este formată din aminoacizi care sunt legați între ei printr-o legătură peptidică (sunt alcătuite din mai mult de 100 de reziduuri de aminoacizi). Ele sunt materialul de construcție de bază găsit în toate celulele organismelor vii. Proteinele reprezintă 18% din corpul uman.
Pentru comparație: proteinele au o greutate moleculară mai mare de 10.000, spre deosebire de peptidele care au o greutate moleculară mai mică de 10.000.
Se comportă diferit funcţie in corp:
Constructie - sunt materiale de construcție, cum ar fi cheratina sau colagenul. Proteinele sunt implicate în construirea oaselor, mușchilor, părului, pielii, unghiilor și altele asemenea. Acestea fac parte din membranele celulare.
Catalitic - fac parte din enzime care catalizează reacțiile biochimice din organismele vii.
De reglementare - Proteinele fac parte din hormoni
Defensivă - Imunitatea depinde de prezența proteinelor, deoarece proteinele fac parte din anticorpi
Transport - De exemplu, hemoglobina este de origine proteică
Numai plantele au capacitatea de a produce proteine, animalele le iau în alimente. În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoacizi, din care organismul își produce proteinele specifice.
Exemple de aminoacizi care alcătuiesc proteinele:
- Structura 3D a mioglobinei
Structura proteinelor
În ceea ce privește structura proteinelor, distingem patru niveluri ierarhice de organizare structurală a proteinelor, și anume:
Structura primară a proteinelor
Structura primară indică ordinea - secvență sau secvență a reziduurilor de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Aminoacizii din lanțul polipeptidic sunt legați printr-o legătură peptidică. Determină proprietățile, funcția biochimică și structura generală a proteinelor. O legătură peptidică se formează între - NH2 la capătul unui aminoacid și - COOH la capătul celuilalt aminoacid. Apa este îndepărtată în timpul reacției.
Legătura peptidică între aminoacizi
Structura primară a proteinelor este determinată genetic și codificată în ADN. De exemplu: Gly -Gly - Ala - Leu - Gly -
- structură primară determinată prin ordine - secvență de aminoacizi.
Structura secundară a proteinelor
Structura secundară este dată de dispunerea geometrică a lanțului polipeptidic indiferent de natura lanțurilor laterale. (Determină dispunerea geometrică a proteinei) Structura secundară este permisă prin rotație liberă în jurul legăturilor de carbon singure α din lanțul polipeptidic și este stabilizată de prezența legăturilor de hidrogen. O legătură de hidrogen se formează între oxigenul grupării carbonil și hidrogenul grupării amino a legăturii peptidice.
Distingem două structuri secundare de bază:
α - helix
- șurub α
α - helix
Lanțul polipeptidic este dispus într-o spirală în sensul acelor de ceasornic. Lanțul lateral este situat în afară de șurub și filetele sunt stabilizate prin legături de hidrogen. Un fir al helixului conține 3,6 reziduuri de aminoacizi.
β - structură (foaie pliată)
- foaie împăturită
β - structură (foaie pliată)
Acest aranjament al lanțului polipeptidic seamănă cu o foaie de hârtie pliată. Macromoleculele sunt conectate prin legături de hidrogen, lanțurile laterale ale aminoacizilor îndreptându-se deasupra și sub planul foii pliate. Aranjamentul poate fi paralel sau antiparalel.
Structura terțiară a proteinelor
Structura terțiară exprimă dispunerea α - helixului și a foii pliate β în spațiu. Structura terțiară este stabilizată în principal prin legături disulfurice, dar și prin legături de hidrogen, forțe van der Waals și legături ionice.
α - helix și β - frunza pliată pot lua forma:
globular - în formă de bilă
fibrilar - formă fibroasă
Structura cuaternară a proteinelor
Exprimă poziția reciprocă a mai multor lanțuri polipeptidice, așa-numitele subunități care nu sunt legate între ele prin legături peptidice și formează o singură moleculă funcțională. Cum ar fi hemoglobina.
Metabolismul proteinelor
Proteinele nu pot fi păstrate în organism. Sunt în continuă schimbare - sunt sintetizate și degradate. Monitorizăm metabolismul proteinelor pe baza așa-numitelor echilibrul azotului, care exprimă raportul dintre cantitatea de azot pe care o primim și cantitatea de azot care se excretă din corp. Într-un organism sănătos, echilibrul azotului este în echilibru, aportul de azot este în echilibru cu cantitatea excretată de azot. O excepție este, de exemplu, perioada de creștere când absorbția de azot este mai mare decât excreția sa, deoarece aminoacizii sunt implicați în formarea de țesuturi noi. Acesta este un bilanț pozitiv de azot.
Este, de asemenea, cunoscut un bilanț negativ de azot, în care producția de azot este mai mare decât aportul. Această situație apare în caz de boală sau bătrânețe.
Catabolismul proteinelor
Proteinele sunt descompuse hidrolitic în organism (în intestine) de către enzime (proteaze). Scindarea treptată produce aminoacizi din proteine, care sunt folosiți în sinteza proteinelor noi sau a substanțelor care conțin azot. Aminoacizii sunt defalcați într-un proces numit dezaminare. Pentru dezaminare, grupa amino este scindată de aminoacid sub formă de amoniac NH3. Degradarea amoniacului are loc în ciclul ornitinei - aminoacidul ornitină este transformat în uree și este excretat din organism prin urină (la om și mamifere). Reziduurile de aminoacizi de carbon sunt încorporate în ciclul Krebs.
Ciclul ornitinei
Amoniacul este carboxilat în prezența și participarea ATP la carbamoil fosfat. Carbamoil fosfatul intră în ciclul ornitinei prin reacția cu ornitina (un aminoacid). Aceasta produce citrulină (un aminoacid). Citrulina reacționează cu aspartat pentru a forma succinat de arginină. Fumaratul este scindat din acesta pentru a forma arginină. Ureea este clivată hidrolitic din arginină, iar ornitina este recuperată. Ureea este excretată în urină de la mamifere. Ureea este solubilă în apă, este o substanță neutră.
CICLUL ORNITHINE
Sursa: Absolvent în chimie, mgr. M. Benesova, Mons. H. Satrapová, DIDAKTIS, 2002
Anabolismul proteinelor
Cei opt aminoacizi esențiali nu pot fi sintetizați de corpul uman și, prin urmare, sunt ingerați ca hrană. Doisprezece aminoacizi neesențiali pot fi sintetizați de corpul uman. Proteinele din corpul uman sunt în multe cazuri formate printr-un proces numit transaminare. Este cel mai simplu mod de a biosinteza proteinelor. Transaminare este în esență transferul unei grupări amino de la un aminoacid la un acid α-oxo pentru a forma un alt aminoacid.
Transaminare - transferul unei grupări amino într-o grupare oxo
Proteinele sunt fabricate din aminoacizi într-un proces pe care îl numim proteosinteză
Proteosinteza
Este un proces foarte complex care are loc pe ribozomi. În structura primară a unei molecule de ADN ( acidul dezoxiribonucleic ) stochează informații despre ordinea exactă a aminoacizilor din proteină (în lanțul polipeptidic).
Proteosinteza are loc în două faze:
Transcriere - este un proces în care informațiile despre compoziția nucleotidică sunt transcrise de la ADN la o moleculă de ARNm (ARN mediator). Nucleotidele din ARNm sunt aliniate pe baza complementarității bazei. Informațiile genetice din nucleul celular sunt transferate în citoplasmă. Transcrierea este similară cu replicarea, dar principala diferență este că doar o singură catena de ADN este copiată în timpul transcrierii. Pe măsură ce dubla helix ADN se desfășoară, ribonucleotidele sunt legate de hidrogen la baze de azot complementare de pe ADN. Acest proces și, astfel, creșterea catenei de ARN, este catalizat de enzima ARN polimerază. În procesul de transcriere, se formează trei tipuri de bază de ARN. Mediator ARNm, transfer (ARNt) și ribozom (ARNr), ARNm poartă informații pentru sinteza unei molecule a unei anumite proteine, ARNt leagă un anumit aminoacid specific în timpul proteozintezei și îl transportă la ribozom, iar ARNr este un element constitutiv al ribozomilor.
(Formarea catenei de ARN este catalizată de enzima ARN polimerază, care utilizează ADN bicatenar ca șablon pentru sinteza ARN, necesitând o singură catena pentru transcriere. ARN polimeraza este capabilă să selecteze catena corectă din ADN bicatenar pentru a se transcrie în ARN Noul fir de ARN este înlocuit de nucleotida uracilului ARN polimerază versus deoxinucleotida adeninei din șablonul ADN, astfel încât adenina și uracilul formează o pereche complementară în sinteza ARN. Adenină, guanină și citozină, ARN polimerază nu necesită existența unui primer, dar începe sinteza unei noi fire din prima nucleotidă.) (http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynthesis. pdf)
Sinteza ARNm în transcrierea informațiilor din ADN
- O moleculă de ARNt care aduce un aminoacid legat la un situs de sinteză a proteinelor - ribozomi.
Traducere - traducere. În a doua etapă a proteosintezei, ordinea nucleotidelor din ARNm este tradusă în ordinea aminoacizilor din lanțul polipeptidic care se formează. Aminoacizii sunt transportați de t-ARN. Tipul de aminoacizi este determinat de triplet - codon. Codonul reprezintă trei baze consecutive în catena m-ARN. Există un anticodon complementar pentru fiecare codon. Anticodonul reprezintă trei baze consecutive de ARN t care sunt complementare codonului. ARN-t este specific pentru un anumit aminoacid.
În traducere, ARN-m se leagă de ribozom, de care sunt atașați primii doi aminoacizi care poartă ARN-t. O legătură peptidică se formează între aminoacizi. Dipeptida nou formată rămâne legată de al doilea t-ARN și primul t-ARN este eliberat. Astfel, aminoacizii suplimentari sunt legați până se formează întreaga moleculă proteică.
(Traducerea este procesul de traducere a informațiilor genetice stocate în moleculele de ARNm în structura unui lanț polipeptidic al unei proteine. Acesta este ultimul pas în sistemul de transfer al informațiilor genetice de la ADN prin ARNm la molecule de proteine.
Pentru ca o proteină nou formată să funcționeze corect, trebuie să aibă o structură primară bine definită, i. ordinea aminoacizilor individuali din lanțul polipeptidic. Informațiile despre structura primară a proteinei sintetizate sunt stocate în ordinea nucleotidelor din catena de ARNm și se numește cod genetic. ( http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynteza.pdf) )
Fapte interesante despre proteine
părul umed este puțin mai lung decât uscat? Acest lucru se datorează denaturării proteinelor, care este cauzată de faptul că moleculele de apă perturbă legăturile hidrofobe aplicate structurii terțiare a proteinei. Cu toate acestea, denaturarea de acest tip este reversibilă și după ce părul s-a uscat, se restabilește structura terțiară a proteinelor.
Dacă pregătim zăpadă din albușuri de acasă, este și un proces de denaturare. În timpul biciuirii, lanțurile proteice sunt defalcate mecanic. Denaturarea cauzată de o astfel de biciuire este ireversibilă.
Temperaturile peste 38 ° C trebuie reduse deoarece temperatura de denaturare a proteinelor prezente în corpul uman este de 40 ° C până la 60 ° C.