Structura primară

Proteinele sunt compuse din aminoacizi care sunt legați în lanțuri de diferite lungimi prin legături peptidice -CO-NH-. Astfel, se poate spune că proteinele sunt de fapt polipeptide. (Termeni precum polipeptidă, oligopeptidă, tripeptidă, dipeptidă etc. se referă la proteine ​​cu lungime mai mare sau mai mică a lanțului peptidic.)

care sunt

O legătură peptidică se formează între capătul -NH2 al unui aminoacid și capătul -COOH al celuilalt aminoacid, cu apa scindată în timpul reacției.

În ceea ce privește proprietățile proteinelor, este important nu numai ce reziduuri de aminoacizi conține lanțul polipeptidic, ci și ordinea acestor aminoacizi din lanț - aceasta este structura primară a proteinei, care determină și alte tipuri de structuri și funcția proteinei.

20 de aminoacizi se găsesc în mod regulat în proteine ​​și oricare doi aminoacizi pot reacționa pentru a forma o dipeptidă. Astfel, dacă proteina medie conține aproximativ 100 de reziduuri de aminoacizi, pot apărea până la 20100 = 1,27. 10130 polipeptide unice cu o lungime dată (100 aminoacizi). Acestea sunt numere destul de brutale!:-)

Cu toate acestea, natura reprezintă doar o mică parte din toată cantitatea posibilă de proteine.

Structura secundară

Structura secundară determină dispunerea geometrică - conformația proteinei. Este condiționat de legături de hidrogen între grupările de aminoacizi -C = O și H-N-. Există două tipuri de conformație secundară: foaia pliată și elica. Foaia pliată (structura β) poate avea un aranjament paralel sau antiparalel. Se compune din lanțuri de aminoacizi dispuși unul lângă altul și conectați între ei prin grupări carboxil și amino. Resturile de aminoacizi -R sunt orientate deasupra și sub planul foii îndoite. O astfel de structură are de ex. protein keratina la unghii. Elica (α-helix) poate fi în sens invers acelor de ceasornic sau în sensul acelor de ceasornic. Această structură este creată într-un singur lanț. Stabilitatea helixului este condiționată de legăturile de hidrogen ale grupărilor carboxil și amino ale aminoacizilor suprapuși. Aceasta este structura celor mai multe proteine ​​globulare.

Structura terțiară

Structura terțiară (conformația) reprezintă dispunerea spațială definitivă a helixului α și a frunzei pliate în spațiu. Proteinele pot conține secțiuni ale helixului, precum și secțiuni aranjate ca o foaie pliată, iar întreaga structură spațială a proteinei poate fi, prin urmare, foarte complicată. Structura terțiară a proteinelor este stabilizată de o serie de legături necovalente (legături de hidrogen, forțe van der Waals, interacțiuni ionice, legături hidrofobe), precum și de unele legături specifice (în principal disulfură -S-S-).

Împreună, toate acestea formează o structură foarte stabilă. Structura terțiară este esențială pentru funcția biologică a proteinei. De exemplu, siturile de pe suprafața moleculelor lor sunt responsabile pentru activitatea biologică a enzimelor sau anticorpilor - centre active, a căror structură exactă este determinată de structura terțiară. Dacă această structură este ruptă, proteina nu își poate îndeplini funcția biologică. Puteți afla mai multe despre enzime la pagina 3 a acestui text.

Structura cuaternară

Doar unele proteine ​​foarte complexe, care sunt compuse din mai multe subunități proteice, au o structură cuaternară. Structura cuaternară reprezintă astfel dispunerea definitivă a unor astfel de subunități în spațiu de către forțe non-covalente slabe într-o macromoleculă proteică complexă. Distribuția proteinelor Proprietățile proteinelor sunt condiționate de compoziția chimică, structura și greutatea moleculară. Sunt solide, solubilitatea lor în apă este foarte diferită, pot forma soluții coloidale.

Proteinele sunt împărțite în funcție de forma moleculei:

fibrilar - fibros, insolubil în apă, cu greutate moleculară mare, globular - globos, solubil în apă.

După solubilitate: albumine - solubile în apă, globuline - insolubile în apă.

Conform componentei neproteice: simple - proteine ​​- sunt compuse doar din resturi de aminoacizi, compuse - proteine ​​- conțin o componentă neproteică:

nucleoproteide - se leagă de acizi nucleici, glicoproteine ​​- au polizaharidă în moleculă (mucină în salivă), fosfoproteide - au H3PO4 (cazeină) legată de ester în moleculă, lipoproteine ​​- componentă neproteică sunt lipide, cromoproteine ​​- conțin colorant legat - hemoglolo conțin un ion metalic (feritină - fier) ​​în moleculă. Hemoglobina Hemoglobina este o proteină atât de importantă, încât trebuie doar să îi acord o atenție specială.:-)

Acest colorant respirator este foarte frecvent în regnul animal (pe lângă toate vertebratele, multe nevertebrate au și hemoglobină). Hemoglobina este o cromoproteină complexă a cărei structură cuaternară este formată dintr-o componentă proteică - globină și o componentă protetică - hem. Molecula de globină este formată din patru subunități polipeptidice (două subunități α și două β), fiecare subunitate conținând o moleculă hem. Hemul este alcătuit din porfirină, care constă din patru nuclei pirolici conectați prin punți de metină, în mijlocul cărora se află o moleculă de fier feros Fe (II).

Astfel, în total, o moleculă de hemoglobină este formată dintr-o moleculă de globină, patru molecule de hem cu patru molecule de fier, care pot lega un total de patru molecule de oxigen. Legarea hemoglobinei de oxigen produce oxihemoglobina, care este o legătură reversibilă non-covalentă. În timpul oxidării fierului feros în fier feric, așa-numitul methemoglobina. Acest proces este ireversibil, molecula de methemoglobină nu mai este capabilă să lege oxigenul.

Prin legarea monoxidului de carbon de hemoglobină, se formează hemoglobina carbonilică (hemoglobina carboxi). Legarea CO de hemoglobină este reversibilă, dar este mult mai puternică decât legarea hemoglobinei de oxigen. Hemoglobina legată de CO2 se numește carbaminohemoglobină, iar această formă este doar una dintre mai multe forme de transport de CO2.

În acest fel, aș putea descompune câteva proteine ​​importante și crede-mă, sunt într-adevăr multe dintre ele. Cu toate acestea, nu consider că este necesar, deoarece există doar suficient pentru nevoile liceului.:-)

Denaturarea proteinelor

Proteinele care sunt capabile să-și îndeplinească funcțiile biologice în organism sunt numite proteine ​​native. Denaturarea proteinelor este o modificare a aranjamentului spațial al unui lanț peptidic datorită factorilor externi (denaturarea prin căldură ridicată, radiații ionizante, metale grele, acizi puternici și baze). Aceasta este o perturbare a structurilor superioare ale proteinei, în timp ce doar structura primară este reținută. În timpul denaturării, funcția biologică a proteinei se pierde.

Denaturarea proteinelor poate fi:

reversibil - dacă structura proteică este restabilită după îndepărtarea factorului de denaturare,

ireversibil - dacă structura proteinei nu mai poate fi refăcută.

Denaturarea are o importanță practică în industria alimentară și acasă în depozitarea și tratarea termică a alimentelor. Prin gătit sau alt tratament termic, proteinele sunt denaturate, legăturile din structurile superioare se rup și proteina devine mai digerabilă, păstrându-și în același timp valoarea biologică (= proteinele denaturate au aminoacizi intacti (structura primară), corpul poate descompune mai ușor proteine ​​și folosește aminoacizi pentru nevoile sale).

Dovezi proteice

Dovada legăturii peptidice -CO-NH- este reacția Biuret (10% NaOH, 0,1% CuSO4) - proteinele dau un complex de culoare cu ioni Cu2 + într-un mediu alcalin. Intensitatea colorării depinde de greutatea moleculară a proteinei (polipeptide - violet, peptide mai mici - roșu). Biuretul (H2N-CO-NH-CO-NH2) și unii aminoacizi (His, Thr, Asn) dau, de asemenea, o reacție pozitivă. Reacția pozitivă de ninhidrină (0,1% ninhidrină) este dată de aminoacizi și proteine ​​cu grupare NH2 și COOH liberă. Reacția continuă cu încălzirea în mai multe etape și are ca rezultat o culoare albastră până la violet a soluției. Reacția xantoproteină este utilizată pentru a detecta o grupare fenolică.

După adăugarea conc. HNO3 și fierberea au dat un precipitat alb spre galben care a devenit portocaliu după adăugarea de 20% NaOH. Triptofanul special poate fi dovedit prin reacția Adamkiewicz. Gruparea hidroxifenil poate fi detectată cu reactivul Millon (soluție de Hg în HNO3), după încălzire se dezvoltă o culoare maro-roșiatică. Dovedim gruparea tiol cu ​​nitroprusidă de sodiu într-un mediu amoniacal - culoare roșie. Sulful din cisteină poate fi detectat prin adăugarea de acetat de plumb și NaOH și fierbere - se formează un precipitat negru de PbS.