Științe ale naturii »Chimie

Caracteristicile proteinelor
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt biopolimeri, adică substanțe macromoleculare naturale. Proteinele sunt elementul de bază al materiei vii și sunt prezente în toate celulele. Acestea participă la construcția tuturor țesuturilor, adică a mușchilor, oaselor, tendoanelor, cartilajului și, de asemenea, a pielii, a unghiilor, a părului.

caracteristicile

Acestea constau din mai mult de 100 de reziduuri de aminoacizi și sunt legate printr-o legătură peptidică. 20 de aminoacizi proteinogeni sunt implicați în construcția proteinelor. Colagenul, cheratina, enzimele catalitice, hormonii de reglare, anticorpii defensivi și hemoglobina, de exemplu, reprezintă o funcție structurală în organism.

Proteinele pot fi împărțite în unele simple, care conțin doar aminoacizi în moleculele lor, sau altele complexe, care, pe lângă componenta proteică, conțin și o componentă neproteică, așa-numita componentă protetică. Deoarece proteinele au o varietate imensă, acest lucru se reflectă și în diversitatea funcțiilor lor în organism.

1.1 Caracteristicile aminoacizilor
Aminoacizii (AA-aminoacizii) sunt elementele de bază ale proteinelor și peptidelor.
Din punct de vedere chimic, aminoacizii sunt derivați de substituție ai acizilor carboxilici. Moleculele lor constau dintr-o grupare carboxil și o grupare amino.

Formula generală a aminoacizilor este:
Majoritatea aminoacizilor care apar în sălbăticie sunt acizii α, care au o grupare NH2 în poziția α, sunt astfel atașați la un al doilea carbon adiacent carbonului carboxilic și acizilor L a căror configurație este derivată din L-gliceraldehidă.
L-gliceraldehidă:
L-acid:

Douăzeci de aminoacizi proteinogeni se găsesc în proteine.
Aminoacizii esențiali (esențiali) nu pot fi sintetizați de corpul uman, deci trebuie să fie ingerați de alimente. Aminoacizii esențiali includ valină, leucină, izoleucină, treonină, lizină, mationină, fenilalanină, triptofan. În schimb, aminoacizii neesențiali pot fi sintetizați de corpul uman, în procesul de transaminare din aminoacizi ingerați de alimente.

1.2 Structura proteinelor
1.2.1 Structura primară a proteinelor
Structura primară a proteinelor indică ordinea (secvența) aminoacizilor din lanțul polipeptidic și determină funcția biochimică a proteinelor. Structura primară este determinată genetic sub forma codului genetic din molecula ADN. Înlocuirea unui aminoacid din secvență cu un alt aminoacid poate provoca tulburări severe.
1.2.2 Structura secundară a proteinelor
Structura secundară este dată de dispunerea geometrică a lanțului polipeptidic și este permisă prin rotație liberă în jurul legăturilor unice α-carbon din lanțul polipeptidic și stabilizată de existența legăturilor de hidrogen.

Distingem două structuri secundare de bază ale proteinelor, și anume helixul α, care reprezintă dispunerea lanțului polipeptidic într-un helix dextrorotator (Figura 1). Filetele acestui șurub sunt stabilizate prin legăturile de hidrogen menționate, iar modelul lateral indică șurubul. Un fir al helixului α conține 3,6 resturi de aminoacizi. O altă structură secundară a proteinelor este așa-numita structură β. (Figura 2). Această structură β reprezintă îmbinarea multor macromolecule de proteine ​​paralele într-o formă care seamănă cu o foaie de hârtie pliată. Folosind legături de hidrogen, macromoleculele individuale sunt legate intramolecular și lanțurile laterale ale aminoacizilor sunt deasupra și sub planul foii pliate.

1.2.3 Structura terțiară a proteinelor
Structura terțiară se caracterizează prin dispunerea helixului α și a foii de spațiu pliate. Acest aranjament se caracterizează printr-o formă globulară sau fibrilară (fibroasă), părțile individuale ale lanțului fiind legate prin legături disulfurice. Cu toate acestea, sunt implicate și legături de hidrogen, forțe van der Waals și legături ionice.

1.2.4 Structura cuaternară a proteinelor
Structura cuaternară este caracteristică unor enzime, hemoglobină și altor proteine. Este reprezentată de mai multe lanțuri polipeptidice, a căror dispunere este discutată într-o structură cuaternară.

1.3 Proprietățile proteinelor
Proprietățile proteinelor individuale sunt determinate de structura lor, care determină și funcția lor în organism. Proteinele sunt solide, iar solubilitatea lor în apă depinde de structura lor. Proteinele solubile în apă formează soluții coloidale care diferă de soluțiile adevărate prin mărimea părților dispersate.

Sarea, adică creșterea concentrației de sare a soluțiilor de proteine ​​coloidale, determină precipitarea proteinelor din soluție sub forma unui precipitat. Acest proces de formare a cheagurilor se numește coagulare și poate fi reversibil sau ireversibil. Precipitatul format prin coagulare reversibilă a fost dispersat în soluția coloidală originală prin adăugarea de apă. Un astfel de precipitat este format, de exemplu, prin acțiunea NaCl. În schimb, precipitatele care au format coagulare ireversibilă nu pot fi dizolvate. Acestea pătrund, de exemplu, prin acțiunea sărurilor de metale grele. Efectul temperaturii mai ridicate, al iradierii, al acțiunii soluțiilor acide și bazice asupra proteinei duce la modificări ireversibile în structura terțiară, așa-numita denaturare, în care proteina își pierde activitatea biologică. Denaturarea proteinelor are o importanță practică în viața de zi cu zi.

1.4 Proteine ​​semnificative
1.4.1 Proteine ​​simple
Proteinele simple importante includ, de exemplu, scleroproteinele. Scleroproteinele sunt proteine ​​fibrilare insolubile în apă. Ele sunt materialul de construcție al organismelor animale. Este, de exemplu, colagenul, care se găsește în piele, tendoane, cartilaj, oase și reprezintă aproximativ o treime din toate proteinele găsite în corpul animalului. Colagenul este bogat în glicină, prolină și hidroxiprolină. Gătind țesuturi care conțin colagen, obținem gelatină. În plus, proteinele fibrilare includ cheratina, care face parte din păr, unghiile pielii și penele.

Alte proteine ​​importante sunt sferoproteinele, care aparțin proteinelor globulare, adică proteinele cu structură sferică (formă de bilă). Sunt solubili în soluții de apă și sare și au diverse funcții. Acestea includ, de exemplu, albumine care fac parte din serul de sânge, albușul de ou, laptele. De asemenea, sunt incluse globulinele, care sunt puțin solubile în apă, dar sunt ușor solubile în soluții de sare. De asemenea, fac parte, de exemplu, din serul de sânge, albușul de ou, din lapte. Acestea afectează apărarea organismului. În special, imunoglobulinele acționează ca anticorpi în organism și protejează corpul împotriva substanțelor străine și a microorganismelor. Histonele care conțin aminoacizi bazici apar în nucleele celulare, unde se leagă de acizii nucleici.

1.4.2 Proteine ​​compuse
Proteinele compuse includ fosfoproteine, hemoproteine, metaloproteine, nucleoproteine, glicoproteine ​​și lipoproteine. Fosfoproteinele conțin acid fosforic, care este legat de ester la grupările hidroxil ale serinei. Aceasta include, de exemplu, cazeina, care se găsește în lapte și leagă calciu de el însuși.

Proteinele care conțin componenta culorii hemului se numesc hemoproteine. Hemul este un complex organic care leagă ionii de fier. Face parte din hemoglobina pigmentară din sânge, care este implicată în transportul de oxigen al organismului. De asemenea, sunt incluse, de exemplu, mioglobina. Metaloproteinele sunt proteine ​​care conțin metale care se transferă sau se stochează, cum ar fi transferrina.

Nucleoproteinele conțin acid nucleic și sunt o componentă a nucleilor celulari.
Glicoproteinele care conțin carbohidrați fac parte din secrețiile mucoasei și le cresc vâscozitatea. Lipoproteinele sunt implicate în construcția membranelor celulare. Acestea se caracterizează prin conținutul de lipide (grăsimi).